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“这是一项伟大的成就”2012年诺贝尔化学奖得主布莱恩·克比尔卡高度评价清华大学医学院颜宁教授研究组的*新成果。这一平均年龄在30岁左右的年轻团队，在世界上*次解析了人源葡萄糖转运蛋白GLUT1的晶体结构，该晶状体将阻断癌细胞“营养链”，并有望“饿死”癌细胞。在人类攻克癌症、糖尿病等疾病的探索道路上，迈出重要一步。昨日，正式出版的英国《自然》杂志，以长文形式发表了该研究成果。面对学界给予的评价，团队***颜宁冷静地表示：“很多疾病都有着复杂的成因，尤其癌症是*复杂的疾病，而我们的科研是非常基础的。从基础科研到转化中间有相当漫长的路。”
颜宁教授介绍称，葡萄糖转运蛋白GLUT1几乎存在于人体的每一个细胞，是大脑、神经系统、肌肉等组织器官中*重要的葡萄糖转运蛋白，对维持人体正常生理功能极为重要。这种转运蛋白的功能**缺失将致人死亡，功能部分缺失会导致大脑萎缩、智力低下、发育迟缓等疾病。
同时，这种转运蛋白在癌细胞的新陈代谢中也发挥着重要功能。癌细胞需要消耗超量葡萄糖才能维持其生长扩增，转运蛋白GLUT1在细胞中显著过量往往意味着有癌变发生。
“因此，如能研究清楚GLUT1的组成、结果和工作机理，就有可能通过调控它实现葡萄糖转运的人工干预。”颜宁教授说，这样既可以增加正常细胞的葡萄糖供应，达到*疗相关疾病的目的，又可以通过阻断葡萄糖供应“饿死”癌细胞。
此次成功确立中国结构生物学**地位
人类对葡萄糖跨膜转运的研究已有约100年的历史。1977年**次从红细胞里分离出了转运葡萄糖的蛋白质GLUT1，在1985年鉴定出GLUT1的基因序列。此后，获取GLUT1的三维结构从而真正认识其转运机理就成为该领域***也*困难的研究热点。过去几十年间，美国、日本、德国、英国等国的诸多世界顶尖实验室都曾经或正在为此全力攻关，但始终未能成功。
2009年起，清华教授颜宁带领的团队开始攻关，今年1月解开这道“世界难题”。研究人员发现，只有当分子有序排列时才能形成晶体，以获得三维结构，但GLUT1过于“活泼”。经过长期摸索，研究人员引入一种氨基酸突变，减缓GLUT1的工作速度;同时在4℃的低温下，降低分子运动速度，终于结晶成功。
美国科学院院士、加州大学洛杉矶分校教授、转运蛋白研究专家罗纳德·卡百克评价，“学术界对于GLUT1的结构研究已有半个世纪之久，而颜宁在世界上**个获得了GLUT1的晶体结构，从某种程度上说，她战胜了过去50年从事其结构研究的所有科学家。这也是至今获得的**个人源转运蛋白的结构，并代表了一项重要的技术突破。该成果对于研究癌症和糖尿病的意义不言而喻!”
